組成蛋白質的基本單位是氨基酸，氨基酸通過脫水縮合形成肽鏈。蛋白質由一條或多條多肽鏈組成的生物大分子，每一條多肽鏈有二十至數百個氨基酸殘基不等；各種氨基酸殘基按一定的順序排列。產生蛋白質的細胞器是核糖體。蛋白質（protein）是生命的物質基礎，沒有蛋白質就沒有生命。因此，它是與生命及與各種形式的生命活動緊密聯系在一起的物質。機體中的每一個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質參與。

蛋白質占人體重量的16.3%，即一個60kg重的成年人其體內約有蛋白質9.8kg。人體內蛋白質的種類很多，性質、功能各異，但都是由20多種氨基酸按不同比例組合而成的，并在體內不斷進行代謝與更新。

蛋白質被食入的蛋白質在體內經過消化分解成氨基酸，吸收后在體內主要用于重新按一定比例組合成人體蛋白質，同時新的蛋白質又在不斷代謝與分解，時刻處于動態(tài)平衡中。因此，食物蛋白質的質和量、各種氨基酸的比例，關系到人體蛋白質合成的量，尤其是青少年的生長發(fā)育、孕產婦的優(yōu)生優(yōu)育、老年人的健康長壽，都與膳食中蛋白質的量有著密切的關系。

1克蛋白質產生4千卡的能量。構成人體蛋白質的有20種氨基酸。其中，9種為必需氨基酸。必需氨基酸指人體不能合成，必須從食物中直接獲得的氨基酸。這9種氨基酸是：異亮氨酸、亮氨酸、賴氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、蘇氨酸、色氨酸、纈氨酸和組氨酸。

蛋白質分為植物性蛋白質和動物性蛋白質。動物性蛋白質質量好、利用率高，但同時富含飽和脂肪酸和膽固醇。植物性蛋白質利用率較低（大豆蛋白除外），但飽和脂肪酸和膽固醇含量相對較低。動物性蛋白質攝入過多對人有害，可引起肥胖，或者加速鈣質的丟失，產生骨質疏松。動物性蛋白質攝入不夠，可引起營養(yǎng)不良。

優(yōu)質蛋白質指動物性蛋白質中的蛋、奶、肉、魚等，以及大豆蛋白。大豆和牛奶都富含優(yōu)質蛋白質，應大力提倡各類人群增加牛奶和大豆及其制品的攝入。大米和面粉中含有的是植物性蛋白。單用其蛋白質的營養(yǎng)價值相對較低。可加肉類和大豆蛋白等來彌補。這就是所說的蛋白質互補作用。

1、構造人的身體：蛋白質是一切生命的物質基礎，是肌體細胞的重要組成部分，是人體組織更新和修補的主要原料。人體的每個組織： 細胞、骨骼、肌肉、皮膚、毛發(fā)、內臟、大腦、血液、神經、內分泌等都是由蛋白質組成，所以說飲食造就人本身。蛋白質對人的生長發(fā)育非常重要。比如大腦發(fā)育的特點是一次性完成細胞增殖，人的大腦細胞的增長有二個高峰期。第一個是胎兒三個月的時候；第二個是出生后到一歲，特別是0---6個月的嬰兒是大腦細胞猛烈增長的時期。到一歲大腦細胞增殖基本完成，其數量已達成人的9/10。所以0到1歲兒童對蛋白質的攝入要求很有特色，對兒童的智力發(fā)展非常重要。

2、修補人體組織：人的身體由百兆億個細胞組成，細胞可以說是生命的最小單位，它們處于永不停息的衰老、死亡、新生的新陳代謝過程中。例如年輕人的表皮28天更新一次，而胃黏膜兩三天就要全部更新。所以一個人如果蛋白質的攝入、吸收、利用都很好，那么皮膚就是光澤而又有彈性的。反之，人則經常處于亞健康狀態(tài)。組織受損后，包括外傷，不能得到及時和高質量的修補，便會加速機體衰退。

3、維持肌體正常的新陳代謝和各類物質在體內的輸送：載體蛋白對維持人體的正常生命活動是至關重要的?？梢栽隗w內運載各種物質。比如血紅蛋白—輸送氧（紅血球更新速率250萬/秒）、脂蛋白—輸送脂肪、細胞膜上的受體還有轉運蛋白等。

4、白蛋白：維持機體內的滲透壓的平衡及體液平衡。

5、維持體液的酸堿平衡。

6、免疫細胞和免疫蛋白：有白細胞、淋巴細胞、巨噬細胞、抗體（免疫球蛋白）、補體、干擾素等。七天更新一次。當蛋白質充足時，這個部隊就很強，在需要時，數小時內可以增加100倍。

7、構成人體必需的催化和調節(jié)功能的各種酶：人體有數千種酶，每一種只能參與一種生化反應。人體細胞里每分鐘要進行一百多次生化反應。酶有促進食物的消化、吸收、利用的作用。相應的酶充足，反應就會順利、快捷的進行，人們就會精力充沛，不易生病。否則，反應就變慢或者被阻斷。

8、激素的主要原料：具有調節(jié)體內各器官的生理活性。胰島素是由51個氨基酸分子合成。生長素是由191個氨基酸分子合成。
9、構成神經遞質乙酰膽堿、五羥色氨等：維持神經系統的正常功能：味覺、視覺和記憶。

10、膠原蛋白：占身體蛋白質的1/3，生成結締組織，構成身體骨架。如骨骼、血管、韌帶等，決定了皮膚的彈性，保護大腦（在大腦腦細胞中，很大一部分是膠原細胞，并且形成血腦屏障保護大腦）

11、提供熱能。

人們對蛋白質重要性的認識經歷了一個漫長的歷程。

1742年Beccari將面粉團不斷用水洗去淀粉，分離出麥麩，實際上就是谷蛋白之一。1841年Liebig發(fā)表了分析蛋白質的文章。

1883年JohnKjedahl發(fā)明了一個準確測定氮進而測定蛋白質含量的分析方法，至今仍被廣為應用。隨后，氨基酸也被發(fā)現。

1902年E.Fischer測定了氨基酸的化學結構，還測定了肽鍵的性質。

在1927年，J.B.Summer證明了酶是一種蛋白質。然后，上世紀50年代，J.B.Summermi描述胰島素的氨基酸順序時獲得了一個重大發(fā)現。其他研究表明DNA、RNA和蛋白質之間的相互關系。1953年F.Crick和J.Watson描述了DNA的分子結構。科學家們逐漸闡明了細胞如何建造具有特定氨基酸順序的特定蛋白質。

蛋白質是荷蘭科學家格里特在1838年發(fā)現的。他觀察到有生命的東西離開了蛋白質就不能生存。蛋白質是生物體內一種極重要的高分子有機物，占人體干重的54%。蛋白質主要由氨基酸組成，因氨基酸的組合排列不同而組成各種類型的蛋白質。人體中估計有10萬種以上的蛋白質。生命是物質運動的高級形式，這種運動方式是通過蛋白質來實現的，所以蛋白質有極其重要的生物學意義。人體的生長、發(fā)育、運動、遺傳、繁殖等一切生命活動都離不開蛋白質。生命運動需要蛋白質，也離不開蛋白質。

人體內的一些生理活性物質如胺類、神經遞質、多肽類激素、抗體、酶、核蛋白以及細胞膜上、血液中起“載體”作用的蛋白都離不開蛋白質，蛋白質它對調節(jié)生理功能，維持新陳代謝起著極其重要的作用。人體運動系統中肌肉的成分以及肌肉在收縮、作功、完成動作過程中的代謝無不與蛋白質有關，離開了蛋白質，體育鍛煉就無從談起。在生物學中，蛋白質被解釋為是由氨基酸借肽鍵聯接起來形成的多肽，然后由多肽連接起來形成的物質。通俗易懂些說，它就是構成人體組織器官的支架和主要物質，在人體生命活動中，起著重要作用，可以說沒有蛋白質就沒有生命活動的存在。每天的飲食中蛋白質主要存在于瘦肉、蛋類、豆類及魚類中。

蛋白質缺乏，成年人則肌肉消瘦、肌體免疫力下降、貧血，嚴重者將產生水腫。未成年人則生長發(fā)育停滯、貧血、智力發(fā)育差，視覺差。

在18世紀，安東尼奧·弗朗索瓦（AntoineFourcroy）和其他一些研究者發(fā)現蛋白質是一類獨特的生物分子，他們發(fā)現用酸處理一些分子能夠使其凝結或絮凝。他們注意到的例子有來自蛋清、血液、血清白蛋白、纖維素和小麥面筋里的蛋白質。荷蘭化學家GerhardusJohannesMulder對一般的蛋白質進行元素分析發(fā)現幾乎所有的蛋白質都有相同的實驗公式。

用“蛋白質”這一名詞來描述這類分子是由Mulder的合作者永斯·貝采利烏斯于1838年提出。Mulder隨后鑒定出蛋白質的降解產物，并發(fā)現其中含有為氨基酸的亮氨酸，并且得到它（非常接近正確值）的分子量為131Da。對于早期的生物化學家來說，研究蛋白質的困難在于難以純化大量的蛋白質以用于研究。因此，早期的研究工作集中于能夠容易地純化的蛋白質，如血液、蛋清、蛋白質各種毒素中的蛋白質以及消化性和代謝酶（獲取自屠宰場）。

1950年，ArmourHotDogCo.公司純化了一公斤純的牛胰腺中的核糖核酸酶A，并免費提供給全世界科學家使用?？茖W家可以從生物公司購買越來越多的各類純蛋白質。著名化學家萊納斯·鮑林成功地預測了基于氫鍵的規(guī)則蛋白質二級結構，而這一構想最早是由威廉·阿斯特伯里于1933年提出。WalterKauzman在總結自己對變性的研究成果和之前KajLinderstrom-Lang的研究工作的基礎上，提出了蛋白質折疊是由疏水相互作用所介導的。

1949年，弗雷德里克·桑格首次正確地測定了胰島素的氨基酸序列，并驗證了蛋白質是由氨基酸所形成的線性（不具有分叉或其他形式）多聚體。原子分辨率的蛋白質結構首先在1960年代通過X射線晶體學獲得解析；到了1980年代，NMR也被應用于蛋白質結構的解析；冷凍電子顯微學被廣泛用于對于超大分子復合體的結構進行解析。2008年2月，蛋白質數據庫中已存有接近50,000個原子分辨率的蛋白質及其相關復合物的三維結構的坐標。

蛋白質的食物來源可分為植物性蛋白質和動物性蛋白質兩大類。植物大白質中，谷類含蛋白質10%左右，蛋白質含量不算高，但由于是人們的主食，所以仍然是膳食蛋白質的主要來源。豆類含有豐富的蛋白質，特別是大豆含蛋白質高達36%-40%，氨基酸組成也比較合理，在體內的利用率較高，是植物蛋白質中非常好的蛋白質來源。

蛋類含蛋白質11%-14%，是優(yōu)質蛋白質的重要來源。奶類（牛奶）一般含蛋白質3.0%-3.5%，是嬰幼兒蛋白質的最佳來源。肉類包括禽、畜和魚的肌肉。新鮮肌肉含蛋白質15%-22%，肌肉蛋白質營養(yǎng)價值優(yōu)于植物蛋白質，是人體蛋白質的重要來源。

含蛋白質多的食物包括：牲畜的奶，如牛奶、羊奶、馬奶等；畜肉，如牛、羊、豬、狗肉等；禽肉，如雞、鴨、鵝、鵪鶉、鴕鳥等；蛋類，如雞蛋、鴨蛋、鵪鶉蛋等及魚、蝦、蟹等；還有大豆類，包括黃豆、大青豆和黑豆等，其中以黃豆的營養(yǎng)價值最高，它是嬰幼兒食品中優(yōu)質的蛋白質來源；此外像芝麻、瓜子、核桃、杏仁、松子等干果類的蛋白質的含量均較高。

由于各種食物中氨基酸的含量、所含氨基酸的種類各異，且其他營養(yǎng)素(脂肪、糖、礦物質、維生素等)含量也不相同，因此，給嬰兒添加輔食時，以上食品都是可供選擇的，還可以根據當地的特產，因地制宜地為小兒提供蛋白質高的食物。蛋白質食品價格均較昂貴，家長可以利用幾種廉價的食物混合在一起，提高蛋白質在身體里的利用率，例如，單純食用玉米的生物價值為60%、小麥為67%、黃豆為64%，若把這三種食物，按比例混合后食用，則蛋白質的利用率可達77%。

蛋白質食物是人體重要的營養(yǎng)物質，保證優(yōu)質蛋白質的補給是關系到身體健康的重要問題，怎樣選用蛋白質才既經濟又能保證營養(yǎng)呢？
首先，要保證有足夠數量和質量的蛋白質食物．根據營養(yǎng)學家研究，一個成年人每天通過新陳代謝大約要更新300g以上蛋白質，其中3／4來源于機體代謝中產生的氨基酸，這些氨基酸的再利用大大減少了需補給蛋白質的數量．一般地講，一個成年人每天攝入60g～80g蛋白質，基本上已能滿足需要．
其次，各種食物合理搭配是一種既經濟實惠，又能有效提高蛋白質營養(yǎng)價值的有效方法．每天食用的蛋白質最好有三分之一來自動物蛋白質，三分之二來源于植物蛋白質．我國人民有食用混合食品的習慣，把幾種營養(yǎng)價值較低的蛋白質混合食用，其中的氨基酸相互補充，可以顯著提高營養(yǎng)價值．例如，谷類蛋白質含賴氨酸較少，而含蛋氨酸較多．豆類蛋白質含賴氨酸較多，而含蛋氨酸較少．這兩類蛋白質混合食用時，必需氨基酸相互補充，接近人體需要，營養(yǎng)價值大為提高．
第三，每餐食物都要有一定質和量的蛋白質．人體沒有為蛋白質設立儲存?zhèn)}庫，如果一次食用過量的蛋白質，勢必造成浪費．相反如食物中蛋白質不足時，青少年發(fā)育不良，成年人會感到乏力，體重下降，抗病力減弱．
第四，食用蛋白質要以足夠的熱量供應為前提．如果熱量供應不足，肌體將消耗食物中的蛋白質來作能源．每克蛋白質在體內氧化時提供的熱量是18kJ，與葡萄糖相當．用蛋白質作能源是一種浪費，是大材小用

蛋白質在胃液消化酶的作用下，初步水解，在小腸中完成整個消化吸收過程。氨基酸的吸收通過小腸黏膜細胞，是由主動運轉系統進行，分別轉運中性、酸性和堿性氨基酸。在腸內被消化吸收的蛋白質，不僅來自于食物，也有腸黏膜細胞脫落和消化液的分泌等，每天有70g左右蛋白質進入消化系統，其中大部分被消化和重吸收。未被吸收的蛋白質由糞便排出體外。

蛋白質的三大基礎生理功能分別是：構成和修復組織、調解生理功能和供給能量。蛋白質是構成機體組織、器官的重要成分，人體各組織、器官無一不含蛋白質。同時人體內各種組織細胞的蛋白質始終在不斷更新，只有攝入足夠的蛋白質方能維持組織的更新，身體受傷后也需要蛋白質作為修復材料。另外蛋白質在體內是構成多種重要生理活性物質的成分，參與調節(jié)生理功能。最后供給人體能量是蛋白質的次要功能。

2000年，中國營養(yǎng)學會重新修訂了推薦的膳食營養(yǎng)素攝入量，新修訂的蛋白質推薦攝入量，成年男、女輕體力活動分別為75g/d和60g/d；中體力活動分別為80g/d和70g/d；重體力活動分別為90g/d和80g/d。

蛋白質，尤其是動物性蛋白攝入過多，對人體同樣有害。首先過多的動物蛋白質的攝入，就必然攝入較多的動物脂肪和膽固醇。其次蛋白質過多本身也會產生有害影響。正常情況下，人體不儲存蛋白質，所以必須將過多的蛋白質脫氨分解，氮則由尿排出體外，這加重了代謝負擔，而且，這一過程需要大量水分，從而加重了腎臟的負荷，若腎功能本來不好，則危害就更大。過多的動物蛋白攝入，也造成含硫氨基酸攝入過多，這樣可加速骨骼中鈣質的丟失，易產生骨質疏松。蛋白質在體內不能貯存，多了肌體無法吸收，過量攝入蛋白質，將會因代謝障礙產生蛋白質中毒甚至于死亡。

蛋白質缺乏在成人和兒童中都有發(fā)生，但處于生長階段的兒童更為敏感。蛋白質的缺乏常見癥狀是代謝率下降，對疾病抵抗力減退，易患病，遠期效果是器官的損害，常見的是兒童的生長發(fā)育遲緩、體質量下降、淡漠、易激怒、貧血以及干瘦病或水腫，并因為易感染而繼發(fā)疾病。蛋白質的缺乏，往往又與能量的缺乏共同存在即蛋白質—熱能營養(yǎng)不良，分為兩種，一種指熱能攝入基本滿足而蛋白質嚴重不足的營養(yǎng)性疾病，稱加西卡病。另一種即為“消瘦”，指蛋白質和熱能攝入均嚴重不足的營養(yǎng)性疾病。

蛋白質的生物活性不僅決定于蛋白質分子的一級結構，而且與其特定的空間結構密切相關。異常的蛋白質空間結構很可能導致其生物活性的降低、喪失，甚至會導致疾病，瘋牛病，Alzheimer's癥等都是由于蛋白質折疊異常引起的疾病。強調活體細胞內的蛋白質正常折疊、異常折疊的研究，尤其是折疊催化劑、分子伴侶和大分子的參與是這一領域研究熱點。在功能和結構細節(jié)上闡明關于蛋白質折疊的過程將對相關疾病的預防和治療有重要意義。

肽單位（peptideunit）：又稱為肽基（peptidegroup）蛋白質，是肽鍵主鏈上的重復結構。是由參與肽鏈形成的氮原子碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，酰氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位。蛋白質一級結構（primarystructure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。蛋白質二級結構（protein在蛋白質分子中的局布區(qū)域內氨基酸殘基的有規(guī)則的排列。

常見的有二級結構有α-螺旋和β-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和酰胺基團之間形成的氫鍵維持的。蛋白質三級結構（proteintertiarystructure）：蛋白質分子處于它的天然折疊狀態(tài)的三維構象。三級結構是在二級構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵（離子鍵）維持的。此外共價二硫鍵在穩(wěn)定某些蛋白質的構象方面也起著重要作用。蛋白質四級結構（proteinquaternarystructure）：多亞基蛋白質的三維結構。

具有三級結構多肽（亞基）以適當方式聚合所呈現的三維結構。超二級結構（super-secondarystructure）：也稱為基元(motif)。在蛋白質中，特別是球蛋白中，經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。結構域（domain）：在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。

二硫鍵（disulfidebond）：通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩(wěn)定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。范德華力（vanderWaalsforce）：中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。

α-螺旋（α-heliv）：蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，蛋白質一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的酰胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.β-折疊（β-sheet）：蛋白質中常見的二級結構，是由伸展的多肽鏈組成的。

折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位于同一個肽鏈的另一個酰氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。β-轉角（β-turn）：也是多肽鏈中常見的二級結構，是連接蛋白質分子中的二級結構（α-螺旋和β-折疊），使肽鏈向改變的一種非重復多肽區(qū)，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉角又常稱為環(huán)（loop）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的酰氨氮之間形成氫鍵；轉角Ⅱ的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第二個殘侉大都是脯氨酸。

纖維蛋白（fibrousprotein）：一類主要的不溶于水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，并為單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。

球蛋白(globularprotein)：緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶于水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。

角蛋白（keratin）：由處于α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶于水的起著保護或結構作用蛋白質。

膠原（蛋白）（collagen）：是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。

伴娘蛋白（chaperone）：與一種新合成的多肽鏈形成復合物并協助它正確折疊成具有生物功能構向的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體。

肌紅蛋白（myoglobin）：是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結合蛋白，是肌肉內儲存氧的蛋白質，它的氧飽和曲線為雙曲線型。

血紅蛋白（hemoglobin）：是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的結合蛋白。血紅蛋白負責將氧由肺運輸到外周組織，它的氧飽和曲線為S型。

蛋白質變性（denaturation）：生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到一些物理和/或化學作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的改變，使蛋白質的生物活性喪失。一般認為蛋白質的二級結構和三級結構有了改變或遭到破壞，都是變性的結果。能使蛋白質變性的物理方法有加熱(高溫)、紫外線及X射線照射、超聲波、劇烈振蕩或攪拌等，能使蛋白質變性的化學方法有加強酸、強堿、重金屬鹽、尿素、乙醇、丙酮等。

復性（renaturation）：在一定的條件下，變性的生物大分恢復成具有生物活性的天然構象的現象。

別構效應（allostericeffect）：又稱為變構效應，是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性喪失的現象。

用蛋白質作能源是一種浪費，是大材小用幫助癌細胞的蛋白質的結構當癌細胞快速增生時，需要一種名為survivin的蛋白質的幫助。這種蛋白質在癌細胞中含量很豐富，但在正常細胞中卻幾乎不存在。癌細胞與survivin蛋白的這種依賴性使得survivin自然成為制造新抗癌藥物的靶標，但是在怎樣對付survivin蛋白這個問題上卻仍有一些未解之謎。

survivin蛋白出人意料地以成雙配對的形式結合在一起——這一發(fā)現很有可能為抗癌藥物的設計提供了新的鍥機。Survivin蛋白屬于一類防止細胞自我破壞(即凋亡)的蛋白質。這類蛋白質主要通過抑制凋亡酶(caspases)的作用來阻礙其把細胞送上自殺的道路。以前一直沒有科學家觀察到survivin蛋白與凋亡酶之間的相互作用。也有其它跡象表明survivin蛋白扮演著另一個不同的角色——在細胞分裂后幫助把細胞拉開。

為了搞清survivin蛋白到底起什么作用，美國加利福尼亞州的結構生物學家JosephNoel和同事們率先認真觀察了它的三維結構。他們將X射線照射在該蛋白質的晶體上，并測量了X射線的偏轉角度，這可以讓研究人員計算出蛋白質中每個原子所處的位置。他們得到的結果指出，survivin蛋白形成一種結和，這是其它凋亡抑制物不形成的。這幾位研究人員在《自然結構生物學》雜志中報告，survivin分子的一部分出人意料地與另一個survivin分子的相應部分連結在一起，形成了一個被稱為二聚物(dimer)的蛋白質對。研究人員推測這些survivin蛋白的二聚物可能在細胞分裂時維持關鍵的分子結構。如果這種蛋白質必須成雙配對后才能發(fā)揮作用，那么用一種小分子把它們分開也許能對付癌癥。

生物化學家GuySalvesen掌握了survivin蛋白的結構“并沒有澄清它是怎樣防止細胞自殺的疑點”。這些蛋白質配對的事實確實讓人驚奇，幾乎很難找到不重要的二聚作用區(qū)域。兩個蛋白質的接觸面將是抗癌癥藥物集中對付的良好靶標。食用量攝入的蛋白質有可能會過量。保持健康所需的蛋白質含量因人而異。普通健康成年男性或女性每公斤（2.2磅）體重大約需要0.8克蛋白質。隨著年齡的增長，合成新蛋白質的效率會降低，肌肉塊（蛋白質組織）也會萎縮，而脂肪含量卻保持不變甚至所增加。這就是為什么在老年時期肌肉看似會“變成肥肉”。嬰幼兒、青少年、懷孕期間的婦女、傷員和運動員通常每日可能需要攝入更多蛋白質。
　　蛋白質的互補作用概述：兩種或兩種以上食物蛋白質混合食用，其中所含有的必需氨基酸取長補短，相互補充，達到較好的比例，從而提高蛋白質利用率的作用，稱為蛋白質互補作用。
　　不同食物蛋白質中的必需氨基酸含量和比例不同，其營養(yǎng)價值不一。通過將不同種類的事物相互搭配，可提高限制氨基酸的模式，由此提高食物蛋白質的營養(yǎng)價值